Enzimas.
Mecanismo de acción.
Las enzimas son catalizadores muy específicos.
Las enzimas son proteínas, o proteínas que contienen un coofactor. Las enzimas también son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que hacen posible la vida.
Las enzimas son catalizadores de los procesos metabólicos, su impresionante capacidad específica para sustrato y esteroespecificidad, permiten a las enzimas desempeñar funciones clave en otros procesos relacionados con la salud y el bienestar del ser humano.
Las enzimas que catalizan la conversión de un sustrato a un producto, aumentan la velocidad de la reacción más o menos diez ala seis veces más veloz que las que no son catalizadas por las enzimas. Al igual que todos los catalizadores las enzimas no se alteran ni se consumen, al participar en las reacciones.
Las enzimas son catalizadores selectivos, son especificas y esteroespecificos (catalizan reacciones de un solo esteroisomero de un compuesto dado). Las enzimas inclusive pueden convertir sustratos no quirales en productos quirales.
Las enzimas se clasifican por el tipo de reacción.
1. OXIDORREDUCTASAS.
2. TRANSFERASAS.
3. HIDROLASAS.
4. LIASAS.
5. ISOMERASAS.
6. LIGASAS.
La nomenclatura de las enzimas está determinada por el tipo de reacción catalizada unido a un sufijo asa, cuando es necesario, se añaden designaciones alfanuméricas para identificar múltiples formas de una enzima.
La international union of biochemists (IUB), creo un sistema de nomenclatura, sin ambigüedad en la cual cada enzima tiene un nombre definido y su código, definido como (EC).
Los grupos prostéticos, los cofactores y las coenzimas tienen factores importantes en la catálisis.
Muchas enzimas contienen pequeñas moléculas no proteínicas e iones metálicos que participan de manera directa en la union del sustrato o catálisis, los cuales son denominados grupos prostéticos, cofactores y coenzimas.
• Los grupos prostéticos están estrechamente integrados en una enzima: Los grupos prostéticos, se unen establemente a las proteínas (enzimas), mediante enlaces covalentes o no covalentes. Los metales son los grupos prostéticos más comunes. Las metaloenzimas, son enzimas unidos a iones metálicos.
• Los cofactores se asocian de manera reversible con enzimas o sustratos: Los cofactores más comunes también son iones metálicos. Las enzimas que requieren un cofactor ion metálico se llaman enzimas activadas por metal.
• Las coenzimas sirven como transbordadores o agentes de transferencia de un grupo de sustrato.
• Muchas coenzimas, cofactores y grupos prostéticos son derivados de las vitaminas B: Varias coenzimas contienen porciones de AMP o de ADP.
La catálisis ocurre en el sitio activo.
La presencia de sustratos hace a las enzimas más resistentes de los efectos desnaturalizantes de las temperaturas altas. Las enzimas y los sustratos interactúan para formar un complejo de enzimas sustrato (ES), cuya estabilidad térmica fue mayor que la de la enzima en sí, observación de Emil Fisher. El sitio activo es el sitio que le corresponde a la enzima que va a catalizar su respectivo sustrato. En casi todas las enzimas este sitio adopta una forma de hendidura.
Las isozimas son formas físicamente distintas con la misma actividad catalítica.
Las isozimas son las formas distintas y físicamente separables de una enzima dada, presentes en tipos celulares diferentes o en compartimientos subcelulares de un ser humano.
ARN Catalíticos.
• No son proteínas.
• Presentan actividad catalítica altamente específica del sustrato.
• Se conocen como ribozimas.
Las reacciones proceden a través de estados de transición.
Numerosos factores modifican la velocidad de reacción.
• Temperatura.
• Concentración de reactantes.
• Keq es una proporción de constante de velocidad.
Cinética de la catálisis enzimática.
• Las enzimas proporcionan estados de transición alternos= Las enzimas participan de manera directa en la formación de estados de transición.
• Las enzimas catalizan la rotura o formación de enlaces covalentes.
Múltiples factores influyen en la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
• Temperatura.
• pH.
• La concentración del sustrato.
• Las enzimas no afectan la constante de equilibrio.
La velocidad inicial es proporcional a la cantidad de la enzima.
Las constantes de Michaelis-Menten representan los efectos de la concentración de sustrato.
• Para determinar el Km y la Vmax se usa una forma lineal de la ecuación de Michaelis-Menten.
1. Km puede aproximarse a una constante de fijación.
El análisis cinético distingue entre inhibidores competitivos y no competitivos.
Los inhibidores son los compuestos que no permiten que se desarrollen las reacciones o de atrasar las reacciones. Los inhibidores se unen en el sitio activo de la enzima otros de manera alosterica.
• Los inhibidores competitivos típicos se asemejan al sustrato.
• Los inhibidores no competitivos reversibles reducen la Vmax pero no afectan a Km.
• Los inhibidores irreversibles envenenan a las enzimas.
• La mayoría de las reacciones implica a dos o más sustratos.
Términos especiales describen las reacciones enzimáticas complejas.
Los sustratos se denominan A, B, C y D, de acuerdo al orden en que se le unan a las enzimas. De igual forma los productos se denominan P, Q, R y S, de acuerdo al orden en que se separen de la enzima. Y las enzimas se denominan E, F y G.
Reacciones en secuencia o de desplazamiento único.
Todos los sustratos deben combinarse con la enzima antes de liberar cualquier producto. Dependiendo en el modo en el cual los sustratos se unan a las enzimas, determina dos tipos de reacciones de orden aleatorio y de orden compulsatorio.
Reacciones ping-pong.
Es el mecanismo mediante el cual los productos se desprenden de las enzimas antes de que los sustratos interactúen con las enzimas.
Los datos cinéticos sirven para distinguir los tipos de mecanismos.
La enzimología intermediaria de la quimiotripsina muestra las características generales de la catálisis enzimática.
La cinética de flujo interrumpido revela la enzimología intermediaria de la quimiotripsina.
Las coenzimas participan directamente en la catálisis enzimática.
Los residuos en el sitio catalítico pueden actuar como catalizadores acidobasicos.
Los iones metálicos pueden facilitar la fijación y la catálisis del sustrato.
La regulación del metabolismo logra la homeostasia.
El flujo de metabólitos tiende a ser bidireccional.
Tres mecanismos generales regulan la actividad enzimática.
• Las velocidades de síntesis y degradación determinan la cantidad de enzima.
• Los inductores pueden estimular la síntesis de enzimas.
• Los productos finales reprimen la síntesis de enzimas.
Las enzimas pueden formar complejos macromoleculares.
Las concentraciones locales de sustratos, coenzimas y cationes pueden regular las enzimas.
Ciertas enzimas son reguladas por efectores alostéricos.
Los sitios catalíticos y alostéricos muestran diferencia espacial.
Las enzimas alostéricas por lo general muestran una cinética sigmoidea de saturación con sustrato.
La modificación covalente reversible regula enzimas esenciales de mamíferos.
Coenzimas.
VITAMINAS Y DERIVADOS
Coenzima Vitamina Componente adicional Grupo químico transferido Distribución
NAD + y NADP + Niacina (B3) ADP Electrones Bacterias, arqueas y eucariotas
Coenzima A Ácido pantoténico (B5) ADP Grupo acetilo y otros grupos acilo Bacterias, arqueas y eucariotas
Ácido tetrahidrofólico Ácido fólico (B9) Residuos de glutamato Grupos metilo, formilo, metileno y formimino Bacterias, arqueas y eucariotas
Filoquinona (K1)
Menaquinona (K2)
Menadiona(K3)* Vitamina K Ninguno Grupo carbonilo y electrones Bacterias, arqueas y eucariotas
* Sintética
Ácido ascórbico Vitamina C Ninguno Electrones Bacterias, arqueas y eucariotas
Coenzima F420 Riboflavina (B2) Aminoácidos Electrones Metanógenos y algunas bacterias
NO VITAMINAS
Coenzima Grupo químico transferido Distribución
Adenosina trifosfato (ATP) Grupo fosfato Bacterias, arqueas y eucariotas
S-Adenosil metionina Grupo metilo Bacterias, arqueas y eucariotas
3'-Fosfoadenosina-5'-fosfosulfato Grupo sulfato Bacterias, arqueas y eucariotas
Coenzima Q Electrones Bacterias, arqueas y eucariotas
Tetrahidrobiopterina Átomo de oxígeno y electrones Bacterias, arqueas y eucariotas
Citidina trifosfato Diacilgliceroles y grupos lipídicos Bacterias, arqueas y eucariotas
Azúcares nucleótidos Monosacáridos Bacterias, arqueas y eucariotas
Glutatión Electrones Algunas bacterias y la mayoría de eucariotas
Coenzima M Grupo metilo Metanógenos
Coenzima B Electrones Metanógenos
Metanofurano Grupo formilo Metanógenos
Tetrahidrometanopterina Grupo metilo Metanógenos
URL
• http://www.coenzima.com/tipos_de_coenzimas
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